Alzheimer bekommt eine Struktur

Ein Preprint auf bioRxiv zeigt die Kristallstruktur des Amyloid-β-Fragments 1–15 gebunden an das MHC-Klasse-II-Molekül HLA-DR1. Die Autoren belegen, dass der zentrale Kern des Peptids die Bindungstasche besetzt, während N- und C-Terminus flankierend mitwirken. Interessant wird es an Position 70 der DR-β-Kette, einem bekannten Polymorphismus, dessen Arginin über polare Kontakte direkt an das Peptid greift und damit erklärt, warum bestimmte HLA-Allele mit Alzheimer korrelieren. Damit verschiebt sich Alzheimer stückweise aus der reinen Plaque-Erzählung in eine Immun-Erzählung, in der CD4-T-Zellen ein körpereigenes Peptid als Feind lesen. Die Arbeit ist noch nicht begutachtet, öffnet aber eine Oberfläche, an der T-Zell-Rezeptoren und Impfstoffdesign konkret ansetzen können.

Wer Alzheimer weiter als Entsorgungsproblem denkt, denkt zu klein. Die Krankheit könnte eine Verwechslung sein, festgeschrieben im Ausweis der eigenen Zellen.